Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Книжкові видання та компакт-диски (1)Реферативна база даних (12)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>A=Сторож Л$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 11
Представлено документи з 1 до 11
1.

Юкало А. В. 
Протеїни казеїнового комплексу молока корів (Bos taurus) як попередники біологічно активних пептидів [Електронний ресурс] / А. В. Юкало, Л. А. Сторож, В. Г. Юкало // Biotechnology. - 2012. - Vol. 5, № 4. - С. 21-33. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2012_5_4_4
Наведено дані щодо складу протеїнів казеїнового комплексу молока корів (Bos taurus), їх класифікації. Викладено сучасні уявлення про формування біологічної цінності казеїнів як природних харчових протеїнів, які передусім відповідають класичним вимогам до харчових протеїнів (збалансований амінокислотний склад, доступність дії протеолітичних ензимів шлунково-кишкового тракту). В останні роки встановлено, що казеїни є попередниками низки біологічно активних пептидів, що надало підставу вважати ці протеїни харчовими прогормонами. Серед продуктів протеолітичного розщеплення казеїнів виявлено пептиди, які впливають на серцево-судинну (антитромботичні й антигіпертензивні), нервову (агоністи та антагоністи опіоїдних рецепторів), травну (казофосфопептиди, глікомакропептид <$E kappa>-казеїну), імунну (імуномодуляторні та антимікробні пептиди) системи. База даних про біологічно активні пептиди казеїнового походження інтенсивно поповнюється новими видами біоактивних пептидів з антиканцерогенною і противірусною дією, пептидів, які стимулюють синтез ДНК, тощо. Описано шляхи утворення і властивості груп біоактивних пептидів. Показано, що казеїнові пептиди є стійкими до дії травних протеаз, можуть всмоктуватися в кишечнику, проникати в кров'яне русло і виявляти свою біологічну дію. Наведено результати досліджень, які свідчать про утворення біоактивних казеїнових пептидів у ферментованих молочних продуктах унаслідок дії протеаз молокозсідальних препаратів та молочнокислих бактерій. Доведено утворення в модельній системі казокінінів - антигіпертензивних казеїнових пептидів з <$E alpha sub S1>- і <$E beta>-казеїнів. Явище утворення біоактивних пептидів розширює не лише уявлення про біологічну цінність казеїнів, але й про саме поняття біологічної цінності харчових протеїнів. Наведено приклади практичного застосування біоактивних пептидів, розглянуто шляхи використання їх для створення нових видів дієтичних і функціональних харчових продуктів.
Попередній перегляд:   Завантажити - 156.715 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Юкало В. Г. 
Гель-фільтрація казеїнових фосфопептидів [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, Л. А. Сторож // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2014. - Т. 16, № 2(4). - С. 225-231. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2014_16_2(4)__36
Попередній перегляд:   Завантажити - 906.917 Kb    Зміст випуску     Цитування
3.

Юкало В. Г. 
Визначення умов отримання природних біоактивних казеїнових фосфопептидів [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, Л. А. Сторож, М. О. Штокало // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2014. - Т. 16, № 3(4). - С. 192-200. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2014_16_3(4)__29
Попередній перегляд:   Завантажити - 3.369 Mb    Зміст випуску     Цитування
4.

Сторож Л. А. 
Електронна мікроскопія нативних казеїнових міцел [Електронний ресурс] / Л. А. Сторож, А. В. Юкало // Біологія тварин. - 2011. - Т. 13, № 1-2. - С. 436-440. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bitv_2011_13_1-2_71
Досліджено казеїнові міцели, виділені в системі вода - білки молока - пектин. За допомогою електронної мікроскопії розраховано середній частинковий діаметр міцел білкової фази, одержаної у разі розшарування даної системи, та міцел знежиреного молока. Середній діаметр виділених міцел становив 23,60 нм, середній діаметр міцел молока - 24,84 нм. Проведені дослідження показали, що казеїнові міцели у знежиреному молоці та білковій фазі мають подібні форму і розміри.
Попередній перегляд:   Завантажити - 168.94 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
5.

Юкало В. Г. 
Отримання казеїнових фосфопептидів за дії протеолітичних систем лактококів [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, Л. А. Сторож // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій імені С. З. Ґжицького. Серія : Харчові технології. - 2017. - Т. 19, № 75. - С. 50-54. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnuftech_2017_19_75_12
Попередній перегляд:   Завантажити - 344.787 Kb    Зміст випуску     Цитування
6.

Юкало В. Г. 
Отримання біоактивних казеїнових фосфопептидів з використанням різних розчинників [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, Л. А. Сторож // Наукові праці Національного університету харчових технологій. - 2017. - Т. 23, № 5(1). - С. 109-114. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/Npnukht_2017_23_5(1)__15
Визначено вплив виду розчинника на повноту осадження фосфопептидів із ферментативних гідролізатів протеїнів казеїнового комплексу молока корів. Як субстрат для отримання фосфопептидів використовували загальний казеїн, виділений із свіжого знежиреного молока подвійним переосадженням в ізоелектричній точці. Фосфопептиди з гідролізату виділяли селективним осадженням солями кальцію за наявності різних розчинників. Вихід біоактивних фосфопептидів досліджено при використанні етанолу, пропанолу, ізопропанолу, бутанолу. Гель-фільтрацією на сефадексі G-25 встановлено особливості молекулярно-масового розподілу осаджених різними спиртами казофосфопептидів. Виявлено, що при осадженні етанолом досягається найвищий вихід фосфопептидів (11,78 %), які за молекулярною масою подібні до відомих природних біоактивних фосфопептидів. Використання пропанолу та ізопропанолу призводить до втрати частини фосфопептидів великого і середнього розмірів.
Попередній перегляд:   Завантажити - 413.611 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
7.

Юкало В. Г. 
Молекулярно-масовий розподіл казеїнових фосфопептидів [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, Л. А. Сторож, Г. В. Карпик // Наукові праці Національного університету харчових технологій. - 2018. - Т. 24, № 5. - С. 7-13. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/Npnukht_2018_24_5_3
Додаткові функції протеїнів казеїнового комплексу молока проявляються через біоактивні продукти їх протеолізу - пептиди. Такі пептиди можуть впливати на функції травної, серцево-судинної, нервової та імунної систем організму. Серед біоактивних казеїнових пептидів одними з найважливіших є фосфопептиди. Їх основна функція - забезпечення транспортування і засвоєння організмом іонів двовалентних металів. Також вони можуть проявляти інші види біологічної дії. Очевидно, що такими корисними властивостями володіють природні або аналогічні до природних фосфопептиди, що можуть утворюватися за умов, які мають місце у шлунково-кишковому тракті. У разі проведення протеолізу за таких умов важливим доказом ідентичності одержаних фосфопептидів природним фосфопептидам є молекулярно-масовий розподіл. Мета дослідження - охарактеризувати молекулярно-масовий розподіл казеїнових фосфопептидів, одержаних з відтворенням умов природного протеолізу. Казеїнові фосфопептиди було одержано в результаті протеолізу загального фосфопротеїну коров'ячого молока за умов, які мають місце у шлунково-кишковому тракті. Молекулярно-масовий розподіл виділених фосфопептидів визначали за допомогою гель-фільтрації. При цьому було використано 3 типи сефадексів: G-10, G-15 і G-25. Склад і гомогенність фосфопротеїнових субстратів аналізували електрофоретично в лужній системі поліакриламідного гелю. В результаті було встановлено, що препарат казеїнових фосфопептидів, одержаний за умов, близьких до умов протеолізу в шлунково-кишковому тракті, містить 52 % фосфопептидів з молекулярними масами від 700 до 1500 Да. Цей діапазон молекулярних мас охоплює більшість відомих казеїнових фосфопептидів коров'ячого молока. Одержані результати було використано під час розробки біотехнології виділення природних казеїнових фосфопептидів.
Попередній перегляд:   Завантажити - 557.261 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
8.

Юкало В. Г. 
Протеоліз казеїнових фракцій ензимами лактококів [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, Л. А. Сторож, Г. М. Семенишин // Наукові праці Національного університету харчових технологій. - 2020. - Т. 26, № 5. - С. 88-94. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/Npnukht_2020_26_5_12
У процесах протеолізу білків молока важливу роль відіграють ензими протеолітичних систем (ПС) молочнокислих бактерій (МКБ). Причому для утворення біоактивних пептидів велике значення має специфічність протеолітичної дії їх приклітинних протеїназ. Більшість відомих на сьогодні методів, що використовуються для характеристики протеолізу, надають змогу встановити загальний ступінь протеолізу всіх білків молока. Існуючі методи визначення чутливості окремих білкових фракцій молока до дії протеолітичних ензимів часто є досить складними або довготривалими і не можуть бути використані для масових досліджень специфічності протеолізу окремих білкових фракцій молока. Особливо це стосується досліджень слабких ПС штамів МКБ. Кількісно охарактеризизовано специфічність дії ПС лактококів щодо основних фракцій білків казеїнового комплексу молока. Для дослідження використано 9 штамів молочнокислих лактококів підвидів Lcc. lactis ssp. lactis (l7, l9 і l10), Lсc. lactis ssp. cremoris (c4, c10 і c11) і Lcc. lactis ssp. lactis biovar diacetilactis (d2, d5 і d11). Як субстрат виділено нативний міцелярний казеїн у системі знежирене молоко - кислий полісахарид - вода. Вміст нерозщеплених казеїнових фракцій після дії приклітинних протеїназ лактококів проаналізовано експрес-електрофорезом в однорідному поліакриламідному гелі. За результатами денситометрії отриманих електрофореграм досліджувані штами розділено на дві групи. До першої групи віднесено штами l10, d5, c4, c10, які краще розщеплюють <$E beta>-казеїн, що характерно для приклітинних протеїназ типу PI. Решта штамів переважно розщеплюють <$E kappa>- і <$E alpha sub S1>-казеїни, оскільки в них наявна протеїназа типу PIII. Використання кількісного експрес-електрофорезу та міцелярного казеїну як нативного казеїнового субстрату надасть змогу встановити специфічність приклітинних протеїназ молочнокислих лактококів.
Попередній перегляд:   Завантажити - 499.002 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
9.

Юкало В. Г. 
Технологія пасти сиркової з гідролізатом білків сироватки молока [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, К. Є. Дацишин, Л. А. Сторож, Г. М. Семенишин // Наукові праці Національного університету харчових технологій. - 2021. - Т. 27, № 5. - С. 90-98. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/Npnukht_2021_27_5_12
Підвищити біологічну цінність виробів на основі сиру кисломолочного можна шляхом збагачення їх сироватковими білками, що виконують важливі біологічні функції та є попередниками багатьох біологічно активних пептидів (БАП). Однак основні сироваткові білки не тільки володіють високою харчовою цінністю, а також є одними з найсильніших алергенів. Для зниження алергенності найчастіше використовують їх ферментативний гідроліз. Розроблено технологію сиркового виробу, збагаченого низько-алергенним гідролізатом білків сироватки, що отриманий в умовах збереження природних БАП. Для отримання гідролізату білків сироватки молока як субстрат використовували концентрат сироваткових білків. Протеоліз проводили ферментним препаратом "Панкреатин" в умовах максимального виходу БАП. Як основу для виготовлення пасти сиркової було використано сир кисломолочний з м.ч.ж. 9 %, виготовлений за традиційною технологією. Для отримання готового продукту запропоновано внесення низькоалергенного гідролізату білків сироватки до кисломолочної основи. Для проведення досліджень використано зразки пасти сиркової з різною кількістю гідролізату, 1, 2, 3, 4, і 5 % від маси основи. В отриманому продукті проводили визначення органолептичних і фізико-хімічних показників, а також вмісту низькомолекулярних пептидів. Встановлено, що готовий продукт характеризується хорошими органолептичними, а також фізико-хімічними показниками, які властиві для такого типу продуктів і залежать від кількості внесеного гідролізату. До зразків із максимальною кількістю гідролізату рекомендовано вносити смако-ароматичні наповнювачі для покращання споживчих властивостей. Результати проведених хромато-графічних досліджень показують підвищення в отриманому продукті низько-молекулярної пептидної фракції. Такими молекулярними масами характеризується більшість природних БАП із білків сироватки молока. Враховуючи склад, результати органолептичного та фізико-хімічного аналізу, хроматографічних та електрофоретичних досліджень, запропонований продукт може бути рекомендованим для харчування осіб з алергією на білки сироватки молока.
Попередній перегляд:   Завантажити - 541.374 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
10.

Юкало В. Г. 
Антигіпертензивні пептиди у продуктах протеолізу концентрату сироваткових білків молока [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, К. Є. Дацишин, Л. А. Сторож // Наукові праці Національного університету харчових технологій. - 2021. - Т. 27, № 6. - С. 151-160. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/Npnukht_2021_27_6_17
Гіпертонія є найпоширенішим серцево-судинним захворюванням. Це універсальна проблема масштабів епідемії, яка зачіпає 10 - 20 % дорослого населення планети та 40 - 50 % людей віком 50 років і старших. Традиційно контроль гіпертонії зосереджується на системі ренін-ангіотензин через пригнічення ангіотензинперетворювального ензиму (АПЕ). Серед біологічно активних пептидів, виділених із білків молочної сироватки, є інгібітори ангіотензин-I-перетворювального ензиму, який відіграє основну роль у регуляції артеріального тиску. Пептиди, що інгібують АПЕ, можуть бути отримані з білків-попередників шляхом ферментативного розщеплення. Встановлено наявність серед продуктів протеолізу сироваткових білків різними ферментними препаратами інгібіторних пептидів АПЕ та порівняно їхню активність. Як субстрат при проведенні досліджень було використано концентрат сироваткових білків. Протеоліз проводили з використанням панкреатину, папаїну та нейтральної протеази за фізіологічних значень рН і температури протягом 120 хв. Отримані гідролізати з використанням гель-фільтрації на сефадексі G-25 було розділено за молекулярними масами на 3 фракції, які досліджували на інгібіторну дію щодо АПЕ. Встановлено, що практично не проявляють інгібіторну дію на АПЕ високомолекулярні продукти протеолізу з молекулярною масою більше 5000 Да. Найвищу інгібіторну активність виявлено у фракції, яка містила пептиди з молекулярною масою менше 1000 Да. Найвищу інгібіторну дію показала узагальнена фракція, отримана у фізіологічних умовах за дії панкреатину на концентрат сироваткових білків.
Попередній перегляд:   Завантажити - 493.757 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
11.

Юкало В. Г. 
Експрес-аналіз казеїнів коров’ячого молока [Електронний ресурс] / В. Г. Юкало, О. М. Крупа, Л. А. Сторож // Наукові праці Національного університету харчових технологій. - 2022. - Т. 28, № 5. - С. 127-135. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/Npnukht_2022_28_5_15
Попередній перегляд:   Завантажити - 844.109 Kb    Зміст випуску     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського